O toxină vegetală a fost descoperită ca fiind unul dintre cei mai puternici candidaţi la antibiotice din ultimele decenii

  • O toxină vegetală, cu un mod unic de a ucide bacteriile dăunătoare, a apărut ca fiind unul dintre cei mai puternici candidaţi la antibiotice din ultimele decenii.
  • Oamenii de ştiinţă spun că albicina, care are un mod unic de a ucide bacteriile dăunătoare, este unul dintre cei mai puternici candidaţi la antibiotice din ultimele decenii.
28729 afișări
Imaginea articolului O toxină vegetală a fost descoperită ca fiind unul dintre cei mai puternici candidaţi la antibiotice din ultimele decenii

O toxină vegetală a fost descoperită ca fiind unul dintre cei mai puternici candidaţi la antibiotice din ultimele decenii

Oamenii de ştiinţă spun că albicidina poate ucide superbacteriile precum E.coli şi salmonella, care devin din ce în ce mai rezistente la medicina modernă.
 
Aceasta este produsă de un agent patogen al trestiei de zahăr numit xanthomonas albilineans, care provoacă o boală devastatoare de scaldare a frunzelor la plante.
 
Se crede că albicidina este folosită de agentul patogen pentru a ataca trestia de zahăr, ceea ce îi permite să se răspândească, potrivit Independent.
 
Oamenii de ştiinţă ştiu de ceva timp că albicidina este foarte eficientă în uciderea superbacteriilor, cum ar fi E.coli, care sunt renumite pentru că devin din ce în ce mai rezistente la antibiotice.
 
În timp ce experimentele au arătat că albicidina este promiţătoare, dezvoltarea farmaceutică a acesteia a fost împiedicată până acum deoarece oamenii de ştiinţă nu ştiau exact cum interacţionează cu ţinta sa, o enzimă bacteriană ADN numită girasă.
 
Această enzimă se leagă de ADN şi, printr-o serie de mişcări elegante, îl răsuceşte într-un proces numit supraînfăşurare, care este vital pentru ca celulele să funcţioneze corect.
 
Acum, cercetătorii din Marea Britanie, Germania şi Polonia au exploatat progresele unei tehnici numite microscopie electronică de transmisie, care permite examinarea specimenelor la temperaturi de până la minus 273C.
 
Aceştia au descoperit că albicidina formează un L care îi permite să interacţioneze atât cu girasa, cât şi cu ADN-ul într-un mod unic.
 
În această stare, girasa nu se mai poate mişca pentru a aduce capetele ADN-ului împreună, iar albicidina acţionează ca o cheie aruncată între două angrenaje.
 
Cercetătorii spun că modul în care albicidina interacţionează cu girasa este suficient de diferit de cel al antibioticelor existente pentru ca molecula şi derivaţii săi să poată acţiona asupra multor bacterii rezistente la antibiotice din prezent.
 
Autorul studiului, Dr. Dmitry Ghilarov, de la Centrul John Innes din Norwich, a declarat: „Se pare că, prin natura interacţiunii, albicidina ţinteşte o parte cu adevărat esenţială a enzimei şi este greu pentru bacterii să dezvolte rezistenţă la aceasta. Acum că avem o înţelegere structurală, putem căuta să exploatăm în continuare acest buzunar de legare şi să aducem mai multe modificări la albicidină pentru a-i îmbunătăţi eficacitatea şi proprietăţile farmacologice”.
 
Echipa şi-a folosit deja observaţiile pentru a realiza versiuni îmbunătăţite ale antibioticului.
 
Testele au arătat că aceste noi versiuni au fost eficiente împotriva unor infecţii periculoase, cum ar fi E.coli şi salmonela.
 
Dr. Ghilarov a declarat: „Ambele sunt foarte bune: Credem că acesta este unul dintre cei mai interesanţi candidaţi noi antibiotice din ultimii ani. Are o eficacitate extrem de mare în concentraţii mici şi este foarte puternic împotriva bacteriilor patogene - chiar şi a celor rezistente la antibioticele utilizate pe scară largă, cum ar fi fluorochinolonele”.
 
„Această moleculă există de zeci de ani. Acum, progresele în domeniul microscopiei crioelectronice au făcut posibilă determinarea structurilor chiar şi a celor mai elaborate complexe proteină-ADN. A fi prima persoană care vede molecula legată de ţinta sa şi modul în care funcţionează este un privilegiu uriaş şi cea mai bună recompensă pe care o poţi avea ca om de ştiinţă".
 
Rezultatele sunt publicate în revista Nature Catalysis.

Pentru cele mai importante ştiri ale zilei, transmise în timp real şi prezentate echidistant, daţi LIKE paginii noastre de Facebook!

Urmărește Mediafax pe Instagram ca să vezi imagini spectaculoase și povești din toată lumea!

Conținutul website-ului www.mediafax.ro este destinat exclusiv informării și uzului dumneavoastră personal. Este interzisă republicarea conținutului acestui site în lipsa unui acord din partea MEDIAFAX. Pentru a obține acest acord, vă rugăm să ne contactați la adresa vanzari@mediafax.ro.

 

Preluarea fără cost a materialelor de presă (text, foto si/sau video), purtătoare de drepturi de proprietate intelectuală, este aprobată de către www.mediafax.ro doar în limita a 250 de semne. Spaţiile şi URL-ul/hyperlink-ul nu sunt luate în considerare în numerotarea semnelor. Preluarea de informaţii poate fi făcută numai în acord cu termenii agreaţi şi menţionaţi aici